.coli, drożdży, łubinu żółtego i wątroby kury, czy lizylo-tRNA z E.coli, drożdży i retikulocytów królika, albo typu a jak tryptofanowa z mózgu bydła, czy a jak tyrozynowa z drożdży i tryptofanowa z łubinu żółtego; 3) enzymy zbudowane z różnych podjednostek, np. typu ab , jak syntetaza tyrozylo-tRNA z wątroby szczura lub typu a b , jak fenyloalaninowa z E.coli i drożdży. Syntetazy o budowie multimerycznej mają większą masę; masy cząsteczkowe podjednostek wahają się w zakresie 33 00094 000 [56].
Stereospecyficzność syntetaz jest znaczna, np. aktywują one tylko L-aminokwasy (do nielicznych wyjątków należy aktywacja D-tyrozyny przez syntetazy E.coli i B.subtilis). W aktywacji aminokwasu decydującą rolę odgrywa jego wolna
grupa aminowa
; w jej nieobecności proces ten nie zachodzi. Podobnie jak wszystkie enzymy, dla których substratem jest ATP, syntetazy aminoacylo-tRNA wymagają jonów Mg. Jedynie syntetaza tyrozynowa z E.coli tworzy aminoacyloadenylany w nieobecności jonów Mg , ale ta reakcja przebiega bardzo wolno. W pewnych przypadkach jony magnezu mogą być zastąpione przez dwuwartościowe kationy Mn, Ca, Co, Zn oraz poliaminy; w obecności poliamin nie obserwuje się reakcji wymiany ATP/PPi (por. [27]).
Mimo znanego od dawna istnienia od dwóch do sześciu izoakceptorowych tRNA dla poszczególnych aminokwasów, nie stwierdzono dotychczas występowania więcej niż jednej syntetazy dla danego aminokwasu zarówno w komórkach prokariotycznych, jak i w cytoplazmie komórek eukariotycznych. Doniesienia o kilku syntetazach dla jednego aminokwasu wiążą się bądź z istnieniem odrębnych, organellowych systemów syntezy białka w mitochondriach i chloroplastach, bądź też z faktem, że w przypadku niektórych syntetaz
|