w organizmach zwierzęcych, stanowiąc 20 40% zawartości wszystkich białek, jako składnik skóry, ścięgien, więzadeł, chrząstki, kości i zębów [P5, s. 265]. Są to glikoproteiny przeważnie o niewielkim od setku cukrów, będące głównym tworzywem włókien klejorodnych (kolagenowych) tkanki łącznej i macierzy zewnątrzkomórkowej. Włókna te cechuje nierozpuszczalność i duża wytrzymałość na rozciąganie. Trzeba użyć obciążenia co najmniej 10 kg, aby zerwać włókno kolagenowe o średnicy 1 mm [P75, s. 221].
Nierozpuszczalność włókien kolagenu stanowiła przez wiele lat zasadniczą przeszkodę w charakterystyce chemicznej tego białka. Przełom nastąpił, kiedy stwierdzono, że kolagen można
ekstrahować
w formie rozpuszczalnej z młodych tkanek łącznych zwierzęcych, w których nie jest on jeszcze dostatecznie usieciowany kowalencyjnymi wiązaniami poprzecznymi. Brak ich w niedojrzałym kolagenie umożliwił wydzielenie jego podstawowej jednostki strukturalnej, zwanej tropokolagenem [P75, s. 216].
Tropokolagen - to cząsteczka białkowa wysoce asymetryczna, o kształcie sztywnej liny okrętowej. Jej długość wynosi około 300 nm, średnica tylko 1,5 nm, a masa cząsteczkowa prawie 300 000 (dokładnie: 285 000). Stanowi ona prawoskrętny superheliks utworzony z trzech równoległych łańcuchów polipeptydowych, zwiniętych w postaci trzech lewoskrętnych heliksów. Każdy łańcuch zawiera prawie 1000 aminokwasów i ma m.cz. około 95 000 [4; P75, s. 216]. W pewnym sensie cząsteczka kolagenu jest strukturalnym
|